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- 2026年02月19日
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北京柏瑞图科技有限公司
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文献和实验-His-Pro-Gln-Phe-Glu-Lys) 可放在N- 或 C-terminus 不影响蛋白折叠和功能，无需移除 分子量 1058Da Twin-Strep-tag® （也有叫做双Strep-tag®II） 28 aa 标签(WSHPQFEK-GGGSGGGSGG-SA-WSHPQFEK) 两段Strep-tag®II标签序列 较Strep-tag®II对于Strep-Tactin®有更高亲和力 分子量 2887Da 二者均为小标签，不会对蛋白质的结构和功能活性产生影响，因此通常不需要在纯化
Expi Supernatant 进行培养。 纯化过程中，选择柱体积为 0.2 ml 的三种纯化柱：Ni Sepharose 6 FastFlow, Ni Sepharose Excel, 和 Strep-Tactin®XT 4Flow®。 分别用其纯化 60CV (column volume, 柱体积) 和 120CV 的样品，并保持上样样品中的蛋白质含量在纯化柱最大结合载量 80%-95 %。 二、实验结果 01 对比蛋白质回收效率 对于不同的填料，可以从洗脱组分中回
酶处理，并应用于 Strep-Tactin XT 柱上捕获目的蛋白。 二、结论 在本篇文章中，作者使用 Strep-Tactin® XT 高亲和力的填料纯化出了完整的膜蛋白受体 CB2，并开发了一种有效的能从稀释后的溶液中捕获和纯化重组大麻素受体 CB2 的方案。 另外在进行复杂蛋白纯化时，设计标签之间的 Linker 和标签的不同位置也发现，标签连接在 N 端能更有效的和填料结合。这也提示我们在进行膜蛋白纯化时，要多尝试不同的标签和设计的思路。 参考文献 [1] Alexei Yeliseev
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