- ￥6900
- mlBio/酶联生物
- ml2790
- 国内
- 2026年02月10日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 库存：
90
- 英文名：
可溶性淀粉合成酶SSS测试盒
- 保质期：
12个月
- 供应商：
上海酶联生物科技有限公司
- 保存条件：
避光 , 低温保存
- 规格：
100管/96样
微量法
注 意：正式测定之前选择2-3个预期差异大的样本做预测定。
测定意义：
SSS（EC 2.4.1.21）通常以游离态存在于质体基质中，催化淀粉链延长，主要负责支链淀粉的合成。
测定原理：
SSS催化ADPG与淀粉引物(葡聚糖)反应，将葡萄糖分子转移到淀粉引物上，同时生成ADP，在反应体系中添加的丙tong酸激酶、己糖激酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶依次催化NADP+还原为NADPH，NADPH生成量与前一步反应中ADP生成量呈正比，340nm下测定NADPH增加量即可计算SSS活性。
需自备的的仪器和用品
紫外分光光度计/酶标仪、水浴锅、台式离心机、可调式移液器、微量石英比色皿/96孔板、研钵、冰和蒸馏水。
试剂的组成和配制：
提取液：液体100mL×1瓶，4℃保存；
试剂一：40mL×1瓶，4℃保存；
试剂二：粉剂×1瓶，4℃保存；临用前加入14mL试剂一充分混匀备用；用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融；
试剂三：粉剂×1瓶，4℃保存；临用前加入8mL试剂一充分混匀备用；用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融；
试剂四：粉剂×1瓶，4℃保存；临用前加入10mL试剂一充分混匀备用；用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融；
试剂五：液体×1支，-20℃保存；临用前加入500μL蒸馏水，充分溶解备用；用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融；
试剂六：粉剂×1支，-20℃保存；临用前加入500μL蒸馏水，充分溶解备用；用不完的试剂分装后-20℃保存，禁止反复冻融；
粗酶液制备：
按照组织质量（g）：提取液体积(mL)为1：5~10的比例（建议称取约0.1g组织，加入1mL提取液），进行冰浴匀浆。10000g 4℃离心10min，取上清，置冰上待测。
测定步骤：
1、分光光度计或酶标仪预热30min以上，调节波长至340nm，蒸馏水调零。
2、在EP管中按顺序加入下列试剂
| 试剂名称（μL） | 测定管 |
| 样本 | 75 |
| 试剂二 | 135 |
| 试剂三 | 75 |
| 上清液 | 150 |
| 试剂四 | 100 |
| 试剂五 | 5 |
| 试剂六 | 5 |
注意：试剂二如有沉淀，加入之前要使之充分溶解混匀。
可溶性淀粉合成酶SSS测试盒
SSS活性计算：
a.使用微量石英比色皿测定的计算公式如下：
1、按样本蛋白浓度计算：
单位的定义：每mg组织蛋白每分钟催化产生1nmol NADPH定义为一个酶活力单位。
SSS（nmol/min /mg prot）＝[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷(Cpr×V样) ÷T×稀释倍数
=529×ΔA÷Cpr
此法需要自行测定样本蛋白质浓度。
2、按照样本鲜重计算
单位的定义：每g组织每分钟催化产生1nmol NADPH定义为一个酶活力单位。
SSS活性（nmol/min /g 鲜重）=[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷（V样÷V样总×W）÷T×稀释倍数
=529×ΔA÷W
V 反总：反应体系总体积，2.6×10-4 L；ε：NADPH摩尔消光系数，6.22×103 L / mol /cm；d：比色皿光径，1cm；V样：加入样本体积，0.075 mL；V样总：加入提取液体积，1 mL；T：反应时间，2 min；稀释倍数：1.9；Cpr：样本蛋白质浓度，mg/mL；W：样本质量。
b.使用96孔板测定的计算公式如下：
1、按样本蛋白浓度计算：
单位的定义：每mg组织蛋白每分钟催化产生1nmol NADPH定义为一个酶活力单位。
SSS（nmol/min/mg prot）＝[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷(Cpr×V样) ÷T×稀释倍数
=1059×ΔA÷Cpr
此法需要自行测定样本蛋白质浓度。
2、按照样本鲜重计算
单位的定义：每g组织每分钟催化产生1nmol NADPH定义为一个酶活力单位。
SSS活性（nmol/min/g 鲜重）=[ΔA×V反总÷（ε×d）×109]÷（V样÷V样总×W）÷T×稀释倍数 =1059×ΔA÷W
V 反总：反应体系总体积，2.6×10-4 L；ε：NADPH摩尔消光系数，6.22×103 L / mol /cm；d：96孔板光径，0.5cm；V样：加入样本体积，0.075 mL；V样总：加入提取液体积，1 mL；T：反应时间，2 min；稀释倍数：1.9；Cpr：样本蛋白质浓度，mg/mL；W：样本质量。
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文献和实验以腺苷二磷酸葡萄糖（ ADPG）为葡萄糖的供体，是对葡糖聚合体，通过糖基（ glycosyl）转移而催化α－ 1， 4-糖苷键的延长作用的酶。 EC2． 4． 1． 21。此外， ADPG是通过葡糖 -1-磷酸 ATP→ ADPG＋ ppi的酶反应（葡糖 -1-磷酸腺苷酰转移酶（ EC2． 7． 7． 27）而形成。有与淀粉粒结合的颗粒性和可溶性二种。粳型（直链淀粉 20％，支链淀粉 80％）的玉米和水稻的合成酶是颗粒性的，在糯型种子（支链淀粉 100％）中，几乎全部活性
前言: NusA融合蛋白表达系统于9年前（1999年）由Davis发明，并在2000年由Novagen首先进行商业化设计和开发，特别推荐用于以NusA作为N端标签时提高在大肠杆菌中难溶的重组表达蛋白的可溶性。NusA融合蛋白表达系统面市至今，已经通过一些高通量表达筛选的评估确认其在可溶性改善方面的有效性。关于NusA融合表达蛋白去除或不去除NusA标签，目的蛋白仍然具有活性的报道也有很多。正是由于NusA标签系统的这种特性，使其成为目前在大肠杆菌表达体系中使用最为广泛的三个融合
2006)，来自Ensis directus蛏子的精氨酸酶激酶(Compaan 2003)，来自B. thuringiensis的修饰δ-内毒素(Kumar 2005)，人BCMA跨膜受体(Guan 2006)，植物α-双加氧酶1(Liu 2006)，以及来自Plasmodium falciparum的b-ketoacyl-acyl载体蛋白合成酶(Lack 2006)等，反映了各种不同背景的蛋白都显示出了与NusA标签融合后的活性。 NusA标签提高蛋白可溶性的可能机制
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