- ￥436
- 麦克林
- 上海麦克林
- F810000-5g
- 2026年02月11日
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件：
2~8°C
- 英文名：
Fmoc-Lys(Z)-OH
- 供应商：
深圳市康初源有限公司
- CAS号：
86060-82-4
- 规格：
5g
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文献和实验蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本
kinases activate the serine/threonine kinases M n k l and M n k 2 . EMBO J. 16, 1909-1920. 13. Fujita, H., Fujita, H., Takemura, M., et al. (2003) A n ArabidopsisM A D S - b o x protein, A G L 2 4 , is specifically bound to and phosphorylated
质的 C 端残基应为带电荷的极性残基。因为蛋白质的 C 端序列可能会影响其胞内降解的速率，带电荷残基的加入会延长其胞内的半衰期 [ 27~29 ] 。因此，在四螺旋库中，就设计了半胱氨酸残基位于 C 端 [ 8， 18] 。此外，如果 α 螺旋的 C 端为带正电荷的残基（N 端为带负电荷的残基），则可以通过与螺旋的偶极作用稳定蛋白质 [ 30 ] 。 2.1.3 设计三级结构的考虑 所设计的模板最终能否成功取决于其编码的蛋白质的性质。如果目标是产生良好折叠的球蛋白，那么设计的模板就不但要
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