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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 保存条件:
-20
- 保质期:
2年
- 英文名:
Recombinant phospho-PAK1+PAK2+PAK3 (Ser141) Protein
- 库存:
999
- 供应商:
允麦生物
- 规格:
100ug
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文献和实验下调不能说明活性降低,因为决定GSK3-beta的活性的还与其磷酸化的比例和磷酸化的位点有关。所以你除了要做GSK3-beta总的蛋白表达之外,还要做磷酸化的GSK3-beta的蛋白表达。 (2)应该活性形式和非活性形式都做。一般来讲,GSK3-beta在Ser9位点磷酸化之后活性收到抑制,而在216位点磷酸化之后,其活性收到加强。因此建议将GSK3-beta的两个磷酸化位点都做了,另外还要同时检测GSK3-beta的总蛋白表达,这样才能全面的说明问题。
生命活动与蛋白质的动态变化密切相关, 很多情况下某些蛋白质是通过各种翻译后修饰来完成或改变其功能。在数量众多的蛋白质翻译后修饰中,蛋白质磷酸化修饰无疑是最重要的一类,它是指通过蛋白激酶(Protein kinase,PK)介导的酶促反应把磷酸基团从一个化合物转移到另一个化合物上的过程[1](Figure 1所示),是生物体内存在的一种普遍的调节方式。现今发现的所有人类蛋白质中超过30%可被磷酸化修饰,这一修饰在细胞信号的传递过程中占有极其重要的地位,与生命活动的许多过程都密切相关,对此
、ATM、ATR和chkl/2等。这些蛋白激酶直接或间接地磷酸化P53蛋白。磷酸化多发生于P53蛋白的N末端或C末端。但因为P53蛋白的N末端与Mdn2―2结合相关,因而N末端的磷酸化,特别是Serl5、Ser20、Ser33和Thr46的磷酸化对阻止Mdm2的结合更关键。P53蛋白乙酰化(acetylation)和素模化(sumoylation)对蛋白的稳定性及活性也有调节作用。 除了DiNA损伤,细胞生长的异常也能引起P53蛋白的激活。例如促进细胞生长的myc、fas和E2F1等癌
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