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- ZK-0102257
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- 2025年11月20日
- 科研使用
- Goat，Rabbit，Mouse
- 人，大鼠，小鼠，兔
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 靶点：
来电咨询
- 浓度：
1mg/1ml
- 应用范围：
科研使用
- 宿主：
Goat，Rabbit，Mouse
- 适应物种：
人，大鼠，小鼠，兔
- 标记物：
见 说 明 书
- 克隆性：
多克隆
- 保存条件：
-20℃保存
- 形态：
液态/粉状
抗体的相关标记：HRP,Biotin,Gold,RBITC,AP,FITC,Cy3,Cy5,Cy5.5,Cy7,PE,PE-Cy3,PE-Cy5,PE-Cy5.5,PE-Cy7,APC,Alexa Fluor 350,Alexa Fluor 488,Alexa Fluor 555,Alexa Fluor 647
ChromPure Human IgG, whole molecule, FITC的交叉反应：人，小鼠，大鼠，鸡 ，狗，猪，羊，牛，兔等......
二抗
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稀释度。
稀释液。
孵育的时长。
孵育的温度。
ChromPure Human IgG, whole molecule, FITC已经确定的最佳条件，节省您宝贵的时间，样品和试剂。包括：
最 优的稀释和缓冲液
已指定的阳性和阴性对照细胞提取物
已经优化的详细的操作步骤
ChromPure Human IgG, whole molecule, FITC在一些如胸腺、脾脏、血液的组织以及造血细胞、淋巴细胞、B细胞等细胞内，通常含有较多的Fc受体，这时候选择二抗时最好选择Anti-IgG, F(ab’)2 fragment这样的特异性二抗，这样就消除了由于Fc部分与IgG的非特异性结合。常规的Anti-IgG (H+L)二抗与IgG的重链和轻链都有结合反应，即与IgG的Fc的F(ab’)2片段都能结合；由于IgG、IgM、IgA都有保守的轻链结构域，因此Anti-IgG (H+L)与它们都有交叉反应。而Anti-IgG, F(ab’)2 fragment经过了IgG Fc片段的吸附，因此只与IgG的F(ab’)2片段结合，然而IgG、IgM、IgA都有保守的轻链结构域，因此与它们也有交叉反应。
ChromPure Human IgG, whole molecule, FITC：zk-3478R Phospho-ZAP70 (Tyr315 + Tyr319)磷酸化zeta相关蛋白70抗体
zk-3479R Phospho-ZAP70 (Tyr493)磷酸化zeta相关蛋白70抗体
zk-3620R Phospho-Zyxin (Ser142+Ser143)磷酸化斑联蛋白抗体
zk-13576R ZBTB41锌指蛋白924抗体
zk-11608R ZIC3内脏异位相关蛋白/锌指蛋白203抗体
zk-13564R zbtb11锌指蛋白913抗体
zk-13557R ZBT24锌指蛋白450抗体
zk-13560R ZA20D3锌指蛋白20D3抗体
zk-13553R ZBED3锌指蛋白BED3抗体
zk-13572R ZBTB38锌指蛋白ZBTB38抗体
zk-13562R ZADH2锌结合乙醇脱氢酶结构域蛋白2抗体
zk-13567R ZBTB3锌指蛋白ZBTB3抗体
zk-13551R ZBBX锌指蛋白ZBBX抗体
zk-12253R ZFP219锌指蛋白219抗体
zk-12254R ZFP36L1EGF应答因子1抗体抗体
zk-12255R phospho-ZFP36L1(Ser334)磷酸化锌指蛋白36抗体
zk-12240R ZNF347锌指蛋白347抗体
zk-13555R ZBED5锌指蛋白BED5抗体
zk-12241R ZNF704锌指蛋白704抗体
zk-13586R ZNF434宫颈癌抑癌蛋白5/锌指蛋白434抗体
zk-0354R ZCWCC1ZCWCC1抗体
zk-0628R ZNF300锌指蛋白300抗体
zk-13573R ZBTB39锌指蛋白ZBTB39抗体
zk-11609R Zic1锌指蛋白201抗体
zk-11610R Zic2锌指蛋白Zic2抗体
zk-8641R ZDHHC-18锌指蛋白Zdhhc18抗体
zk-6958R ZDHHC-12锌指蛋白Zdhhc12抗体
zk-7852R ZWINT着丝粒ZW10相互作用蛋白1抗体
zk-9139R ZNRF1锌指/环指蛋白1抗体
zk-9140R ZNRF2锌指/环指蛋白2抗体
zk-9141R ZNRF3锌指蛋白3/环指蛋白3抗体
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文献和实验Use of Lectin for Detection of Agalactosyl IgG
The immunoglobulin G (IgG) molecule contains two biantennary complextype oligosaccharide chains, each linked to the heavy chain at asparagine 297 within the CH2 domain ( 1 ) ( see Note 1 ). X-ray
will depend heavily on the advances made in the design of recombinant BsAb constructs (or formats) and production efficiency. Here we describe a recombinant method for the construction and production of a novel IgG-like BsAb molecule, using the variable
Single-molecule analysis of DNA replication by molecular combing
phase, such as ATR in human and Mec1 in budding yeast (Tourriere and Pasero, 2007). Over the last twenty years, a wide variety of methods has been developed to map replication origins in eukaryotic cells (DePamphilis, 1997). These techniques have shown
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