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- 详细信息
- 文献和实验
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1000
- 英文名:
Recombinant Angiotensin II Receptor 1 (AGTR1)
- 保质期:
12个月
- 供应商:
上海再康
- 保存条件:
-20℃
| Organism species | Rattus norvegicus (Rat) |
| Product No. | zk658Ra01 |
| Source | Prokaryotic expression |
| Host | E.coli |
| Purity | > 90% |
| UOM | 50ug |
| Predicted Molecular Mass | 40.9kDa |
| Concentration | n/a |
| Applications | SDS-PAGE; WB; ELISA; IP. |
| Endotoxin Level | <1.0EU per 1µg (determined by the LAL method) |
| Residues | Asp263~Glu359 with two N-terminal Tags, His-tag and GST-tag |
| Formulation | Supplied as lyophilized form in PBS, pH7.4, containing 5% trehalose, 0.01% sarcosyl. |
DVLIQLGV IHDCKISDIV DTAMPITICI AYFNNCLNPL FYGFLGKKFK KYFLQLLKYI PPKAKSHSSL STKMSTLSYR PSDNMSSSAK KPASCFEVE
Stability Test: The thermal stability is described by the loss rate of the target protein. The loss rate was determined by accelerated thermal degradation test, that is, incubate the protein at 37oC for 48h, and no obvious degradation and precipitation were observed. (Referring from China Biological Products Standard, which was calculated by the Arrhenius equation.) The loss of this protein is less than 5% within the expiration date under appropriate storage condition.
Protein bands: 10kDa, 14kDa, 18kDa, 22kDa, 26kDa, 33kDa, 44kDa and 70kDa.
Double intensity bands: The 26kDa, 18kDa, 10kDa bands are at double intensity to make location and size approximation of proteins of interest quick and easy.
血管紧张素Ⅱ受体1(AGTR1)重组蛋白Ready-to-use: No need to heat, dilute or add reducing agents before use.
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文献和实验领域奠基之作:Cell 重磅报道可胞外展示的糖基化修饰 RNA——glycoRNA
glycoRNA,但三种凝集素 rRNA 条带都很弱。因此,在活细胞实验中的结果再次表明,大多数细胞 glycoRNA 位于细胞表面。 图片来源:Cell Siglec 受体和抗 RNA 抗体可以识别细胞表面的 glycoRNA 由于 glycoRNA 位于细胞表面,研究人员想进一步评估现有的研究细胞表面生物学的试剂(抗体或重组蛋白亲和剂)是否与 glycoRNA 相互作用。J2 抗双链 RNA 抗体对 RNA 的 ds 区有特异性,通常用来识别感染 RNA 的细胞。在证实
中科院高福院士课题组 2020 年发表了哪些重要的研究成果?
和 H4 阻断病毒的尖峰糖蛋白受体结合域(RBD)与细胞受体血管紧张素转化酶 2(ACE2)之间的结合。竞争分析表明这两种抗体在 RBD 上具有不同的表位,使其成为潜在有希望的靶向病毒的单克隆抗体对,从而避免了未来临床应用中的免疫逃逸。此外,在小鼠模型中进行的一项治疗研究证实,这些抗体可以降低感染肺部的病毒滴度。RBD-B38 复杂结构表明,表位上的大多数残基与 RBD-ACE2 结合界面重叠,从而说明了阻断作用和中和能力。研究结果突出了基于抗体的疗法的前景,并为合理疫苗设计提供了结构基础。 图源
Ⅱ类分子提呈外源性抗原 二、MHC I类分子提呈内源性抗原 三、交叉提呈 四、CDl提呈抗原 第五章 MHC I类抗原加工的分子机制及其研究进展 第一节 引言 第二节 MHC I类分子与T细胞受体 第三节 MHC I类分子抗原加工与提呈 第四节 肽段的产生和供给 第五节 多肽装载复合物 第六节 HC和β2m二聚体的形成 第七节 肽段的装载 第八节 MHC I类分子向细胞表面的转运 第九节 结语 第六章 结构免疫学研究进展:主要组织相容性复合物的分子识别 第一
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