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- 2026年05月21日
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- 文献和实验
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1000
- 英文名：
Recombinant Torsin 1A (TOR1A)
- 保质期：
12个月
- 供应商：
上海再康
- 保存条件：
-20℃
| Organism species | Homo sapiens (Human) |
| Product No. | |
| Source | Prokaryotic expression |
| Host | E.coli |
| Purity | > 95% |
| UOM | 50ug |
| Predicted Molecular Mass | 37.1kDa |
| Concentration | n/a |
| Applications | SDS-PAGE; WB; ELISA; IP. |
| Endotoxin Level | <1.0EU per 1µg (determined by the LAL method) |
| Residues | Val33~Thr321 (Accession # O14656) with two N-terminal Tags, His-tag and T7-tag |
| Formulation | Supplied as lyophilized form in PBS, pH7.4, containing 5% trehalose, 0.01% sarcosyl. |
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MASMTGGQQM GRGSEF- VLTGYIYP RLYCLFAECC GQKRSLSREA LQKDLDDNLF GQHLAKKIIL NAVFGFINNP KPKKPLTLSL HGWTGTGKNF VSKIIAENIY EGGLNSDYVH LFVATLHFPH ASNITLYKDQ LQLWIRGNVS ACARSIFIFD EMDKMHAGLI DAIKPFLDYY DLVDGVSYQK AMFIFLSNAG AERITDVALD FWRSGKQRED IKLKDIEHAL SVSVFNNKNS GFWHSSLIDR NLIDYFVPFL PLEYKHLKMC IRVEMQSRGY EIDEDIVSRV AEEMTFFPKE ERVFSDKGCK T
Stability Test: The thermal stability is described by the loss rate of the target protein. The loss rate was determined by accelerated thermal degradation test, that is, incubate the protein at 37oC for 48h, and no obvious degradation and precipitation were observed. (Referring from China Biological Products Standard, which was calculated by the Arrhenius equation.) The loss of this protein is less than 5% within the expiration date under appropriate storage condition.
Protein bands: 10kDa, 14kDa, 18kDa, 22kDa, 26kDa, 33kDa, 44kDa and 70kDa.
Double intensity bands: The 26kDa, 18kDa, 10kDa bands are at double intensity to make location and size approximation of proteins of interest quick and easy.
Ready-to-use: No need to heat, dilute or add reducing agents before use.
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文献和实验【转帖】教你一种简单、高效的提高重组蛋白质的诱导表达量的方法
相信如何提高目的重组蛋白的诱导表达量是很多同学在研究中都会遇到的问题。记得小编在读书的时候就经常在研究这个问题，泡了无数论坛，看了无数帖子，尝试过IPTG的诱导浓度、培养基成分、诱导温度、诱导时间，甚至让别的公司帮忙做密码子优化（将目的片段通过全基因合成的方式合成出来）。总的来说，提高IPTG浓度是可以提高目的蛋白的诱导表达量的，但一般也就用到1mM的浓度，再高对细胞有毒性； 培养基营养越丰富，表达量越高，所以如果追求表达量的话，就不要用LB培养基了，用自动诱导培养基吧； 诱导温度，温度越低
Nature 子刊：中国团队在扇贝足丝蛋白仿生材料研究领域取得重要研究进展
327 ± 32%(图 1a)，超过了绝大多数天然的生物纤维（图 1b）。通过对足丝纤维部 (图 1c) 微观结构进行观察，足丝纤维由折叠的片层组成，并且富含 β-sheet 结构 (图 1d)。基于多组学技术从足丝纤维部筛选出关键蛋白组分 Sbp5-2（图 1e）, 该蛋白具有显著的序列特点：含有多个重复模块（TRM）并且富含 Cys（图 1f）。体外重组表达该蛋白的重复模块序列成功制备了仿扇贝足丝的重组蛋白纤维（图 1 g-j）。 图 1. 扇贝足丝机械性能与结构以及重组蛋白纤维制备 体外
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