Nε-甲基-L-赖氨酸 CAS号：7622-29-9

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

) 用乙酰辅酶 a 的乙酰基取代氨基酸。这种类型的乙酰化是共翻译的，因为 N 端在仍与核糖体相连的生长中的多肽链上乙酰化。虽然 80 至 90% 的真核细胞蛋白以这种方式乙酰化，但其确切的生物学意义仍不清楚。组蛋白 N 末端赖氨酸的ε-NH2 乙酰化（简称赖氨酸乙酰化）是调节基因转录的常用方法。组蛋白乙酰化是一个可逆的事件，可减少染色体浓缩以促进转录，这些赖氨酸残基的乙酰化受含有组蛋白乙酰转移酶 (HAT) 活性的转录因子调控。而具有 HAT 活性的转录因子作为转录共激活因子，组蛋白

表观遗传学中组蛋白的修饰

蛋白磷酸化就在有丝分裂、细胞死亡、DNA 损伤修复、DNA 复制和重组过程中发挥着直接的作用。 组蛋白翻译后修饰多发生在组蛋白的 N-端尾部，包括甲基化、乙酰化、磷酸化、ADP-核糖基化、泛素化和小分子泛素化修饰，这些修饰有助于其他蛋白质与 DNA 的结合，从而产生协同或者拮抗作用来调控基因转录。例如，乙酰化使组蛋白尾部正电荷减少，从而削弱了与带负电荷 DNA 骨架的作用，而促进染色质呈开放状态, 甲基化激活或抑制基因功能主要依赖于修饰的位点，主要与赖氨酸残基的单甲基化、双甲基化或三甲基化有关。 组蛋白修饰最基本

生物胞素 biocytin

生物体内生物素复合体的一种。是由L.D.W-right（1950）从酵母中获得的，通过合成已确定为ε-N-生物素酰-L-赖氨酸。在肝脏和血液里存在有水解生物素和赖氨酸的生物胞素酶（biocytinase）。在酪乳酸菌（Lactobacillus casei），与生物素同样有效，但在阿聚糖乳酸菌（L.arabinosus）则不能利用。