2-氨基-3-溴-5-氯吡嗪—76537-18-3

聚丙烯酰胺凝胶电泳法（PAGE）分离血清蛋白质（核黄素-TEMED聚合系统）（图）

-为慢离子，采用三羟甲基氨基甲烷（简称Tris）作为缓冲配对离子。 电泳开始前，如图15-5A所示，慢离子位于两个电极槽中，快离子分布在三层凝胶中，样品在样品凝胶中，缓冲配对离子位于全部系统中。电泳进行中如图15-5B所示，快离子与慢离子的界面向下移动，由于选择适当的pH缓冲液，使蛋白质样品的有效迁移率（有效迁移率=mα，m为迁移率，α为解离度）介于快离子与慢离子的界面处，而浓缩成为极窄的区带。它们的有效迁移率按下列次序排列：mclαcl＞mpαp＞mGαG（Cl代表氯离子，P代表蛋白质，G

基因7（中文版）---首次公开！！！（1~4章）

中用U有所启发。或许它与DNA对序列稳定性的要求有关：T的使用意味着C脱氨基可以立即被识别出来，因为它们产生U碱基在DNA里不常见。使基因失活的自发突变按每个座位每代~10-5—10-6的速率进行。这种突变速率对应的单个核苷酸变化速率为10-9—10-12次/代。我们还没有精确测定真核生物突变的速率，虽然通常认为它与每个座位对应一个基因的细菌相似。点突变占自发突变的多大比例也属未知数。并不是每个DNA突变都会导致表现型发生可以检测到的变化。不表现作用的突变称为“静突变”，它可以分为两类。一类

6种方法测定蛋白质含量

法。 此法的缺点是： （1）由于各种蛋白质中的精氨酸和芳香族氨基酸的含量不同，因此bradford法用于不同蛋白质测定时有较大的偏差，在制作标准曲线时通常选用g—球蛋白为标准蛋白质，以减少这方面的偏差。 （2）仍有一些物质干扰此法的测定，主要的干扰物质有：去污剂、triton x-100、十二烷基硫酸钠（sds）和0.1n的NaOH。（如同0.1n的酸干扰lowary法一样）。 （3）标准曲线也有轻微的非线性，因而不能用beer定律进行计算，而只能用标准曲线来测定未知蛋白质的浓度。 （二）试剂