(Isoproxy-3-methylpyridine-5-c

来氟米特水溶液化学稳定性的研究

　　摘要目的：研究广泛pH范围内来氟米特的化学稳定性。方法：建立来氟米特的HPLC测定方法，测定不同温度下不同pH值时来氟米特分解的速度常数，得到不同pH值时的分解活化能及不同温度下的最稳定pH值。结果：常温（20～40℃）下来氟米特最稳定的pH范围是2.85～4.56，活化能数值恰在此范围内出现极大值。最稳定的pH范围随温度升高而向低pH值方向移动，当温度大于60℃时，最稳定pH值为1.80以下。结论：适当调整溶液的pH值可以显著改善来氟米特的化学稳定性，为其制剂学研究提供了部分

毛细管电色谱的应用及发展

了电渗流和柱填充的状况无关的观点，Jorgenson 和 Lukacs 的开创性工作和卓越的预见，为这一新技术领域早期的发展奠定了基础。     1987年J. H. Knox和I. H. Grant[2]对电色谱的分离模式进行了分类，他们认为在电渗流驱动下开管中液流为塞式流，不同于压力驱动下的抛物线形液流，因此具有较高的分离效率。     1988年T. Tsuda[3]描述了CEC理论塔板数的方程，从理论上解释了CEC 比HPLC 有较高分离效率的事实，为CEC的发展提供了理论基础。     

蛋白纯化实验经验总结

。既然是疏水性很强你可以加点甘油或者乙二醇降低极性，这样溶解就会好得多，此外你也直接加2%的PEG这样也降低极性，同时保护你的蛋白，你再做纯化就可以了，我以前遇到这样的蛋白是用10%的乙醇加3-5%的PEG5000。这样的情况下蛋白还是活性回收率很高，我觉得那些表面活性剂能不用还是不用的好，你失去活性你可以监测一下提取，纯化，酶切到底哪里失去了活性，这样更容易解决你的问题。还有注意缓冲液PH值，看看改变它对溶解度有没有影响。蛋白有沉淀那你可以稍微把蛋白的浓度降低点，这也是个办法。2）请问楼主有没有合成