β-内酰胺类抗生素耐药基因blaPSE质粒定性标准样品

耐甲氧西林金黄色葡萄球菌MRSA

和获得性耐药，固有耐药是由染色体介导的，其耐药性的产生是因为细菌产生一种特殊的青霉素结合蛋白PBP2a(或PBP2’)，分子量为78000的蛋白质，与β内酰胺类抗生素的亲和力减低，从而导致细菌对β-内酰胺类抗生素耐药。PBP2a由mecA基因编码，95％以上的MRSA菌株能检测到mecA基因，而敏感株则无。获得性耐药是由质粒介导的，细菌获得耐药基因后，产生大量β-内酰胺酶(而不是PBPs)，使耐酶青霉素缓慢失活，表现出耐药性，多为临界耐药。 　　在MRSA检测过程中，凡属

耐药机制详解之β-内酰胺酶

能催化水解6-氨基青霉烷酸(6-APA)和7-氨基头孢烷酸(7-ACA)及其 N-酰基衍生物分子中β-内酰胺环酰胺键的灭活酶。细菌产生β-内酰胺酶是细菌对β-内酰胺类抗生素耐药的主要机制。β-内酰胺酶分为染色体介导酶和耐药质粒介导酶二大类，以其水解对象可分为青霉素酶、头孢菌素酶、广谱酶和超广谱酶四种。质粒是一种密闭环状双股螺旋结构的DNA，存在于胞浆内，也是具有遗传功能的基因成分，质粒带有各种基因，包括耐药基因，但不是细菌存活所不可缺少的组成物质。质粒介导的β-内酰胺酶用等电聚焦法分型有TEM型

铜绿假单胞菌耐药性的基因学研究进展

培南耐药。有实验证明，对耐亚胺培南的PA 转入带有OprD2 编码基因的质粒后，PA 对亚胺培南的耐药性消失。因此，OprD2 被认为是亚胺培南进入PA 的通道。 三、改变药物作用靶位的耐药基因研究 当抗菌药物的作用靶位（如青霉素结合蛋白和DNA拓扑异构酶Ⅱ）发生改变时，可引起PA 对其耐药。青霉素结合蛋白（penicillin-binding proteins，PBPs）存在于PA 的内膜上，当其与β- 内酰胺类药物结合后会失去酶的活性，从而引起PA 死亡。因此，当PBPs 基因