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文献和实验意识。 想了解 Aβ，我们还要从它的前体蛋白 APP 说起。 APP 全称淀粉样前体蛋白，英文名称为 Amyloid Precursor Protein。人类的 APP 基因位于 21 号染色体长臂，包含至少 18 个外显子。APP 分布广泛，mRNA 及其蛋白在脑、胸腺、心、肌肉、肺、肾脏、脂肪组织、肝、脾、皮肤及肠道等组织均有表达 ［1］。APP 属Ⅰ型跨膜糖蛋白，分子量约 110～130kD，具有较大的膜外 (氨基端) 结构域和较小的胞质尾区 (胞内羧基端)［1］。APP 的胞外
及其周围 5 埃范围内非保守残基仍保留鼠源，然后利用实验方法将其余非保守残基人源化，得到的单克隆抗体 h357，经多种方法进行生物活性测定，其完全保留了鼠源抗体的活性，临床研究正在进行。 图 5 DS_MODELER 模拟 m357 可变区（Fv）三维结构，红色部分为互补决定区（CDRs） 图 6 人源与鼠源抗体可变区序列比对结果 Discovery Studio 在多肽药物领域的应用
有关。尽管尚未获得α和β链的X-线晶体衍射图，从MHCⅠ、Ⅱ类分子结构和功能的相似性以及最近结果提示MHCⅡ类分子肽结合的多肽折叠形式与MHC Ⅰ类分子十分相似，α1和β1各形成4条β折叠股和一条α螺旋。8条折叠股组成一个底层，支撑2个α螺旋，α、β链2个α螺旋形成肽结合区深槽的侧面。 最近在细胞内发现与MHCⅡ类分子相连的第三条链，称之γ链，约30kDa，属免疫球蛋白超家族成员，非MHC编码，γ链氨基端在胞浆内，而羧基端在细胞膜外。 在γ链到达细胞膜之前它是与MHCⅡ类分子分离的。γ链确切的生理
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