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文献和实验一、原理 一般常作的G带技术在人类染色体的单倍体中仅能观察到320条带纹,这对于一些染色体细微结构异常的识别是不够的。近年来,用氨甲蝶呤等药物使细胞同步化,另加某些药物如胸腺嘧啶核苷、BrdU等阻止染色体收缩。并用有丝分裂抑制剂秋水仙素或秋水酰胺低浓度短时间处理,结果就能得大量晚前期、前中期和早中期的有丝分裂图象。这样在人类染色体的单倍体带纹数可增加到400条、550条和850条,甚至可达1200~2000条之多。这对于进一步研究较细小的染色体缺陷和基因定位,具有重大意义。二、操作
近年来,重组蛋白的应用有了显著增长,与此同时,用于重组蛋白表达和纯化的技术和产品也得以增长。自从亲和标签融合技术出现以来,多种多样的短肽或蛋白亲和标签极大地方便了外源表达重组蛋白的分离与蛋白质复合体的纯化,已成为蛋白质研究领域不可或缺的工具。多聚组氨酸标签(His-tag)是目前高通量蛋白纯化最普遍使用的亲和标签,His 标签融合蛋白的固定化金属离子亲和层析(immobilized metal-ion affinity chromatography, IMAC)被作为主要的蛋白纯化方法。从重组蛋白
人可溶性白细胞抗原G(sHLA-G)酶联免疫分析(ELISA)
人 可溶性白细胞抗原G(sHLA-G) 酶联免疫分析( ELISA ) 试剂盒使用说明书 本试剂仅供研究使用 目的:本试剂盒用于测定人血清,血浆及相关液体样本中可溶性白细胞抗原G(sHLA-G) 含量。 实验原理: 本试剂盒应用双抗体夹心法测定标本中人可溶性白细胞抗原 G(sHLA-G) 水平。用纯化的抗体包被微孔板,制成固相抗体,往包被单抗的微孔中依次加入可溶性白细胞抗原 G(sHLA-G
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