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文献和实验意识。 想了解 Aβ,我们还要从它的前体蛋白 APP 说起。 APP 全称淀粉样前体蛋白,英文名称为 Amyloid Precursor Protein。人类的 APP 基因位于 21 号染色体长臂,包含至少 18 个外显子。APP 分布广泛,mRNA 及其蛋白在脑、胸腺、心、肌肉、肺、肾脏、脂肪组织、肝、脾、皮肤及肠道等组织均有表达 [1]。APP 属Ⅰ型跨膜糖蛋白,分子量约 110~130kD,具有较大的膜外 (氨基端) 结构域和较小的胞质尾区 (胞内羧基端)[1]。APP 的胞外
组织,与肿瘤的发生、发展有密切关系。现就其与肿瘤的关系及其单克隆抗体的肿瘤治疗作用作一综述。一、过表达EGFR与肿瘤的关系EGFR是一种跨膜糖蛋白,分子量为170KD。广泛分布于人体各组织的细胞膜上[1,2] 。其在大多数肿瘤中(如膀胱癌、非小细胞肺癌、卵巢癌,头颈部鳞癌、乳腺癌、胶质细胞瘤、胰腺癌、胃癌、前列腺癌、食管癌等)过表达和(或)突变,借助于信号转导使细胞生长失控和恶性化[3] 。在各种肿瘤组织中表达率不同,且与肿瘤的分化程度、恶性程度及侵润程度密切相关。二、EGFR突变体与肿瘤的发生、发展
形成了不同流层的速度梯度,就是由于这种速度梯度的存在产生了对血小板两个侧面不同的作用力,形成了剪切作用。许多研究的结果支持剪切应力可以直接活化血小板。Moake研究指出:在给予180dynes/cm2的病理性剪切应力0.5和5.0min后,如果有大的von Willebrand因子(vWF)多聚体存在,就出现血小板聚集,而这种聚集不需要其他外源性激活剂。血小板膜糖蛋白Ib/IX(GpIb/IX)和IIb/IIIa(GpIIb/IIIa)的单克隆抗体可以抑制这种聚集。缺乏纤维蛋白原时,则没有
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