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镍离子琼脂糖蛋白纯化柱
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文献和实验螯合树脂 用于分离 6XHis 标签重组蛋白，高度结合效率和低的非特异性结合。 固定的金属亲和层析树脂（IMAC）使用镍离子来纯化 6XHis 标签蛋白。树脂可以结合 6X 组氨酸残基（6XHis），一种在蛋白纯化中非常常用的标签。树脂由氨基二乙酸偶联到 6% 交联的琼脂糖上组成。氨基二乙酸可以共价结合到镍离子上，每毫升树脂可以结合 20-40μmoles 镍离子。 这种镍螯合树脂有单独的树脂也有离心柱形式供选择。 特定的结合和洗脱缓冲液液可以提供， 100 ml His 结合
溶液一侧通过泵加压，可以使两侧溶液在数小时内达到平衡，若增加对蛋白溶液的压力，还可迫使水分和盐更多通过透析膜进入透析液达到对蛋白浓缩的目的。也有出售的脱盐柱，柱内的填料是小孔径的颗粒，蛋白分子不能进入孔内，先于高浓度盐离子从柱中流出，从而使二者分离。蛋白纯化的每一步都会造成目的蛋白的丢失，缓冲液平衡的步骤尤甚。蛋白会结合在任何它能接触的表面上，剪切力、起泡沫和离子强度的快速变化很容易让蛋白失活。2．3 离子交换色谱这是在所有的蛋白纯化与浓缩方法中最有效方法。基于蛋白与离子交换树脂间的相互电荷作用
是被公认为最广泛使用的亲和标签用于一系列的蛋白纯化目的。 除此之外，它可以检测和纯化重组蛋白而无需使用蛋白特异性的抗体或探针，同时抗 His 标签抗体的存在用于 His 标签蛋白的检测中使 6xHis 标签更加的普遍和受欢迎。 亲和纯化蛋白 在大肠杆菌和其他原核系统中表达的多组氨酸标签重组蛋白通常使用固定的金属离子亲和色谱来纯化或称为 IMAC. 在这个过程中，支撑物 (通常是珠状琼脂糖凝胶或磁珠颗粒) 用合适的耦合试剂来进行衍生，比如氨
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