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文献和实验位点的序列，包括肽库和肽芯片 [5，6] 的多种技术可用来鉴定激酶底物。此外，一种 λ 噬菌体 cDNA 表达文库的固相磷酸化筛选 [ 7，8 」以及不同蛋白质相互作用筛选方法，如覆盖方法 [ 9，11] 和酵母双杂交系统 [ 12，14] 已被应用在这方面。最近，蛋白激酶被改造成可接受人工合成的腺苷三磷酸盐（环戊基 ATP ) 模拟物，并用于鉴定特异底物。初步的研究已经证明，通过激酶来研究磷酸化的蛋白质芯片是可行的 [ 18，19] 。为了确定磷酸化位点，抗磷酸化蛋白表位 [6] 的抗体将用于蛋白
环化以及缩短或删除环区等步骤来提高。决定蛋白质高热稳定性的两个主要因素被认为是氢键增加和离子键网络的形成 [ 8~10] 。 然而，由于分子水平上对蛋白质热稳定性仍未有完整的认识，把蛋白质改造成热稳定性高的蛋白质仍然是个难题[ (11 ] 。计算和比较研究法用于识别其稳定作用并已经成功地加以应用 [ 12~14 ] 。然而它们必须依赖于有良好分辨率的晶体或核磁共振结构。结构中能清楚地看到 Cα 的轮廓，并且能获得许多同源序列，最好是嗜热来源的。此外，模拟达尔文优化循环“突变、重组和选择”的进化方法
mol/L的 Na2HPO4；称取Na2HPO4.12H2O 31.2g（或 NaH2PO4•H2O 27.6g）加重蒸水至1000ml溶解。 （2）0.2mol/L的 Na2HPO4：称取NaHPO4•12H2O 71.632g（或 Na2HPO4•7H2O 53.6g或 Na2HPO4•2H2O35.6g）加重蒸水至1000ml溶解。 （3）0.2mol/L pH7.4的PB的配制：取19ml 0.2mol/L的 NaH2PO4和81ml 0.2mol/L的 Na2HPO4•12H2O，充分
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