氘9-2-叔丁基氨基-4-氯-6-环丙基氨基-1,3,5-三

固相萃取与固相微萃取比较

的分配系数,对于改善试样中分析成分的吸附是有益的。由于固定相属于非离子型聚合物，故对于吸附中性形式的分析物更有效。调节液体试样的pH值可防止分析组分离子化，提高被固定相吸附的能力。对于酸性化合物，萃取效率随pH值降低而提高，在低pH值，酸性化合物的酸-碱平衡移向中性化和物，更有利于分析物被固定相吸附。相反，对于碱性化合物则是随pH值降低，化合物离子化，萃取效率随之减小。在实际检测中发现，pH值在4～11间改变，对三嗪、硝基苯胺、取代尿嘧啶、硫代氨基甲酸酯、氯代乙酰胺、联苯醚、氨基化合物和含氧二唑类

亲和吸附剂

，亲和吸附剂使用寿命长，而且便于在亲和层析中使用较强烈的洗脱手段，另外这种处理方法没有溴化氰的毒性。它的缺点是用环氧乙基活化的基质在与配体偶联时需要碱性条件，pH为9~13，温度为20~40? C。这样的条件对于一些比较敏感的配体可能不适用。上面两种方法是比较常用的方法，另外还有很多种活化方法如：N－羟基琥珀酰亚胺（NHS）活化、三嗪（triazine）活化、高碘酸盐（periodate）活化、羰酰二咪唑（carbonyldiimidazole）活化、2,4,6－三氟5－氯吡啶（FCP）活化、乙二酸

【资源】转帖：蛋白质纯化技术指南

提纯程序来获取高纯度的制品。蛋白质提纯的总目标是设法增加制品纯度或比活性，对纯化的要求是以合理的效率、速度、收率和纯度，将需要蛋白质从细胞的全部其他成分特别是不想要的杂蛋白中分离出来，同时仍保留有这种多肽的生物学活性和化学完整性。能从成千上万种蛋白质混合物中纯化出一种蛋白质的原因，是不同的蛋白质在它们的许多物理、化学、物理化学和生物学性质有着极大的不同，这些性质是由于蛋白质的氨基酸的序列和数目不同造成的。连接在多肽主链上氨基酸残基可是荷正电的、荷负电的、极性的或非极性的、亲水的或疏水的，此外多肽可折叠