AapCas12b 蛋白(from Alicyclobaci

诺奖得主 Jennifer 最新研究：CRISPR/Cas12c 无需切割 DNA 就可实现基因沉默，抵御病毒入侵

诺贝尔化学奖的桂冠。 近年来，CRISPR/Cas 相关的研究也取得巨大的进展，其中多项研究均发现了一个包含 RuvC 的 Cas 蛋白家族，被称为 Cas12，其变体表现出不同的生化和细胞活性。 其中，Cas12c 最初发现于肠道宏基因组的小 DNA 片段中，虽然与其他 DNA 切割 Cas12 酶存在共同的特征，但这种蛋白质的一些生化特性仍然是未知的：比如其 RNA 识别和加工的机制尚不清楚；此外，由于缺乏可检测到的 DNA 酶活性，Cas12c 是否或如何为细菌提供抗病毒保护仍然

磷酸化蛋白 WB 做不好？文献指出了你可能忽略的重要原因

， 磷酸化蛋白质的量增加通常伴随着非磷酸化蛋白质的降低。如果在蛋白质提取过程中蛋白质有一部分丢失，磷酸化和非磷酸化蛋白质之间的比例则可能被改变，会导致数据偏差。 以下数据使用两种不同的蛋白质提取方法（SD-001，Invent Biotech, USA 基于柱式法的蛋白质提取试剂盒与 RIPA 缓冲液，未公开的数据）比较 p-stat-3 和 p-56 的磷酸化模式，（G.Szanda， NIH.NIAAA / LPS，USA）。结果表明，对于 stat3 的磷酸化模式，处理（T）和基线水平（NT

利用植物蛋白质芯片研究蛋白磷酸化

位点的序列，包括肽库和肽芯片 [5，6] 的多种技术可用来鉴定激酶底物。此外，一种 λ 噬菌体 cDNA 表达文库的固相磷酸化筛选 [ 7，8 」以及不同蛋白质相互作用筛选方法，如覆盖方法 [ 9，11] 和酵母双杂交系统 [ 12，14] 已被应用在这方面。最近，蛋白激酶被改造成可接受人工合成的腺苷三磷酸盐（环戊基 ATP ) 模拟物，并用于鉴定特异底物。初步的研究已经证明，通过激酶来研究磷酸化的蛋白质芯片是可行的 [ 18，19] 。为了确定磷酸化位点，抗磷酸化蛋白表位 [6] 的抗体将用于蛋白