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48T
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文献和实验HLA 基因表达中的非 DNA 结合蛋白 Ⅱ类反式激活因子(claSSⅡtrans-activator,CⅡTA)为非DNA结合蛋白,在HLA基因表达中以协同激活分子的形式发挥主导开关(masterSWltCh)的作用。CⅡTA分子含有几个在转录激活中起重要作用的结构域。氨基端为酸性结构域,显示乙酰基转移酶活性,并结合几种参与染色质重塑的其他协同激活因子如CBP(CRE―binging protern)和130b1;中段为富含脯氨酸和丝/苏氨酸的P/S/
线照射而激活。脂多糖、肿瘤坏死因子(TNF)、血小板激活因子、白细胞介素―1和缺血/再灌注等炎症刺激,能诱导内源性免疫细胞如单核细胞、内皮细胞和中性粒细胞内的P38激活。P38通路的关键酶包括MAPKK类的MKK3、MKK6和MAPKKK类的TAK、ASK、MLK。TAK被TAK结合蛋白(TAB)激活,介导转化生长因子(TGF―β)的信号转导。TAK亦可以激活MKK4,进而活化P38。P38激活后发生核转位,并对许多蛋白激酶和转录因子具有磷酸化和激活的作用。 MAPK激活的蛋白激酶―2(MAPKAP
S28 磷酸化与 H3K27 乙酰化可激活转录并拮抗聚梳基因 polycomb 沉默,另外磷酸化不仅是某些信号转导通路的重要中间步骤,而且常与其他类型的修饰相互作用,共同参与细胞分裂、影响细胞周期。 乙酰化是这些修饰中研究得最多的。组蛋白乙酰化与基因活化以及 DNA 复制相关,组蛋白的去乙酰化和基因的失活相关。乙酰化转移酶(HATs)主要是在组蛋白 H3、H4 的 N 端尾上的赖氨酸加上乙酰基,去乙酰化酶(HDACs)则相反,不同位置的修饰均需要特定的酶来完成。乙酰化酶家族可作为辅激活因子调控
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