Chicken锌结合α2-糖蛋白1(αZGP1)ELISAK

使用免疫学方法检测sia α 2-3糖链

1 前言 唾液酸主要存在于高等动物的细胞表面，是糖蛋白、糖脂等复合糖的组成成分，担任重要的生物学功能1）。另外，众所周知唾液酸糖链是流感病毒的受体，它像病原性微生物一样被人体识别。 传统方法检测α 2-3结合型唾液酸糖链的非还原糖链末端通常使用MAM或者MAH凝集素。这里的凝集素末端具有Sia α 2-3 Gal β 1- 4GlcNAc 结构，能与N结合型糖链的3链、4链紧密结合2）。但凝集素对糖脂反应性低，对单糖、二糖的结合性低，且难以广泛的检测与不同苷元结合

α-抗胰蛋白酶(α1-antitrypsin)

　　α -抗胰蛋白酶（α1 -antitrypsin,α1 AT或AAT），是具有蛋白酶抑制作用的一种急性时相反应蛋白，分子量为5.5万，P1 值4.8，含有10%-12%糖。在醋酸纤维薄膜或琼脂糖电泳中泳动于α1 区带，是这一区带的主要组分。区带中的另2个主要组分；α1 -酸性糖蛋白含糖量特别高，α1 -脂蛋白含脂类特别高，因此蛋白质的染色都很浅。作为蛋白酶的抑制物，它不仅作用于胰蛋白酶，同时也作用于糜蛋白酶、尿激酶、肾素、胶原酶、弹性蛋白酶、纤溶酶和凝血酶等。AAT占血清

α-酸性糖蛋白（α1-acidglycoprotein Times New Roman）

　　α -酸性糖蛋白（α1 -acidglycoprotein Times New Roman，AAG，早期称之为乳清类粘蛋白）分子量近4万，含糖约45%，pI为2.7-3.5，包括等分子的已糖、已糖胺和唾液酸。 　　AAG是主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时增高，显然与免疫防御功能有关明。早期工作认为肝是合成α1 -糖蛋白的唯一器官，近年有证据认为某些肿瘤组织亦可以合成。分解代谢首先经过唾液酸的分子降解而后蛋白质部分很快在肝中消失。AAG可以结合利多卡因和普