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48T
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文献和实验每一种蛋白质都有寿命特征, 称为半衰期(half-life)。蛋白质的半衰期与多肽链N-端特异的氨基酸有关,它们对蛋白质的寿命有控制作用。如末端是精氨酸或赖氨酸的多肽,寿命就很短,而末端是缬氨酸或甲硫氨酸的多肽,寿命就很长。蛋白质N-末端与半衰期的关系,称为N端规则。
源途径和产生 Aβ的淀粉源途径,在第一条水解途径中,APP 的蛋白水解及分泌需经过α-分泌酶作用,产生可溶性α-APPs 并释放到胞外,同时留下 APP 的α-CTF 或 C83(C-terminal fragment,CTF),C83 能被γ-分泌酶进一步剪切,产生 APP 胞内端 AICD 和不会聚集的 p3 肽段 [3]。因这一过程破坏了 Aβ的完整结构,无神经毒性,该过程称为非淀粉样蛋白生成途径,在正常情况下,该代谢途径占优势。 Aβ是经由淀粉样蛋白途径生成
由 DNA 包裹的红色球体表示(以灰色显示)。还描述了位于组蛋白 H2A(和 H2A.X)、H2B、H3 和 H4 上的 PTM 的位置。这些 PTM 通过改变染色质结构和招募组蛋白修饰因子影响基因表达。PTM 事件介导了转录激活和失活、染色体包装、DNA 损伤和修复过程等多种生物学功能。6、N-acetylation:几乎所有的真核细胞蛋白质都通过不可逆和可逆的机制发生 N-乙酰化,或乙酰基转移到氮上。N 端乙酰化需要 N 端蛋氨酸被蛋氨酸氨基肽酶 (MAP) 裂解,然后用 N-乙酰基转移酶 (NAT
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