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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 供应商:
广州华韵生物科技有限公司
- 检测方法:
分光光度法
- 规格:
48样
说明书及更多产品信息请联系我们
一、产品介绍:
NADH氧化酶(NOX,EC 1.6.99.3)广泛存在于动物、植物、微生物和培养细胞中,可在氧气存在下,直接将NADH氧化为NAD。该酶不仅参与NAD的再生,而且与免疫反应密切相关。
NOX能够将NADH氧化为NAD,通过检测NADH于340nm处的下降速率,即可得出NADH氧化酶活性的大小。
二、所需的仪器和用品:
紫外分光光度计、1mL石英比色皿(光径1cm)、低温台式离心机、水浴锅、可调式移液器、研钵、冰、蒸馏水。
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文献和实验而采用固定K值,有的作者以为应该进行校准。酶活力计算公式如下: 酶活力(u/l)=△A/min×V×106/(ε×v×1) 令k=V×106/(ε×v) 则酶活力(u/l)=△A/min×k 常用K值有以下几种: a) 理论K值:根据理论摩尔消光系数(ε)来计算,如NADH为6.22×103 b) 实测K值:由于仪器波长的精密及半宽度不同,而应根据实测ε值来设定K值 c) 厂家给的K值:厂家生产试剂盒说明书上提供的K值(有的厂家提供6.3×103) d) 校准K值:通过校准物直接校准
于该检测试剂盒对目标修饰的特异性) 测定广泛物种(包括哺乳动物细胞/组织、植物和细菌)的去甲基化酶活性 具有简单比色或荧光读数的快速微孔板版本 3 小时内即可提供数据 表征组蛋白乙酰化通路 提供可分析总体活性以及 H4 特异性的 HAT 活性的试剂盒。这些检测试剂盒可以检测 HAT 催化乙酰基从乙酰辅酶 a 供体转移到组蛋白肽的过程,该过程会生成乙酰化肽和 CoA-SH。然后通过 比色法或荧光法测定 CoA-SH 副产物: 比色法 - CoA-SH 作为生成 NADH
1 甲醇酵母表达系统的特点 1.1 宿主 七十年代巴斯德毕赤酵母曾被用于生产单细胞蛋白(SCP),有很好的发酵基础,菌体密度可达100g/L干重。其生长培养液的组分包括无机盐、微量元素、生物素、氮源和碳源,廉价而无毒。它能在以甲醇为唯一碳源的培养基中快速生长,其中醇氧化酶AOX――甲醇代谢途径的关键酶可达细胞可溶性蛋白的30%[1]。而在葡萄糖、甘油或乙醇作为碳源的培养细胞中则检测不到AOX。AOX的合成是在转录水平调控的。其基因启动
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