羊 C3c (Complement C3 Convertas

C3分子

的或自身的）。通过上述转酯反应而获得结合活性的C3b可与c 4b2a结合形成经典途径的C5转化酶（C4b2a3b），或与Bb结合形成替代途径的C3转化酶（C3bBb）和C5转化酶（C 3bnBbC3b也可在H因子和I因子的作用下，变为无活性的C3bi，并再I因子裂解为C3dg和C3c（图5-8）。C3d可能是C3裂解的最终产物，只有在细菌或炎灶分解产物的作用下，才能裂解为C3d和C3c。还报道有C3e片段，可能来源于C3c。 C3各个裂解片段的生物学活性不一。C3a为过敏毒素，能直接作用于肥大

C3裂解产物（C3SP）C3a的定量检测

C3是补体二条激活途径的关键分子，C3活化后裂解为C3a、C3b两个片段，C3a很快被血清羧肽酶N裂解为C3adesarg，C3b被H、I因子灭活为C3bi，经蛋白酶水解为C3c、C3d、C3dg等，检测这些裂解产物即可反映C3的活化程度。C3a的定量检测采用竞争性抑制放射免疫法。其原理为用“I标记C3（I-C3）”与待测样本、兔抗人C3a多克隆抗体一起孵育，待测样本中的C3a（未标记抗原）能竞争性地与抗C3a结合，使C3a复合物（B）增多，而“I-C3”游离出来（F），根据B%来判断待测样本

8 色多重荧光免疫组化方法揭示补体在早期类风湿关节炎发展中的作用

2. 相关性/气泡图显示治疗后 48 种补体和 FcgR 基因的滑膜和血液基因表达，以及通过 DAS28-ESR 测量的基线和 6 个月时疾病活动度变化的相关性。 使用早期 RA 活检样本进行组织病理学和免疫组织化学研究以优化补体蛋白的检测。通过H&E和免疫组化IHC, 确认滑膜活检中存在七种补体蛋白和复合物，即 C3c、CFHR4、CFB、CFH、FCN3、MBL2 和 C5b-9 (MAC), 证实在 mRNA 分析中鉴定的个体补体蛋白确实在早期 RA 患者的滑膜中表达，因此可能在关节局部在关节