人丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶39（PASK/STK39）ELIS

检测蛋白磷酸化的六种方法及其优缺点

相关专题磷酸化评估蛋白激酶将磷酸基团从ATP转移到蛋白多肽底物上的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基，直接影响目标的活性和功能。放射性研究表明，真核细胞中大约30%的蛋白经过磷酸化修饰。这一关键的翻译后修饰调控了广泛的细胞活性，包括细胞周期 、分化、代谢和神经元通讯。此外，异常的磷酸化事件与许多疾病状态相关。在评估磷酸化时，选择的方法可能会有所不同，这取决于多个因素，包括提出的具体问题以及特殊仪器或试剂的可用性。如何检测蛋白磷酸化，本文简要介绍了几种常用方法，并提出了每种方法的优点和缺点

线粒体和凋亡

和执行中非常重要的分子，但某些蛋白质从线粒体内膜腔释放而诱导的凋亡可以不通过caspase产生，称为caspase非依赖性通路。成熟型的丝氨酸蛋白激酶Omi(iV-名HtrA2)，在凋亡发生时和Smac一起从线粒体释放到细胞质，一方面灭活1AP，释放caspase，对凋亡复合体起辅助作用，促进凋亡的发生(caspase依赖性通路)；另一方面通过其丝氨酸酶活性来激活凋亡，称为caspase非依赖性通路。此外，凋亡诱导因子(apoptosis inducing factor，AIF)位于线粒体的内膜腔内

表观遗传学修饰

、双甲基化或三甲基化有关。组蛋白修饰最基本的作用是调控基因表达。例如组蛋白甲基化多导致基因沉默，去甲基化则相反；乙酰化一般是转录激活，去乙酰化则相反。当然，也可在此基础上产生复杂的生物学效应。例如组蛋白去乙酰化酶 HDAC 可影响免疫系统；H3K4me3、H3K9me2 能够调控记忆的形成, 而且 H3K 甲基化与 X 染色体失活、基因组印记和异染色质形成有关；H3 乙酰化通过多种机制调控以来 ATP 的染色质重塑 [12]，并参与炎症反应；H2A、H2B 泛素化则与 DNA 损害反应有关；而 H3