昆虫谷胱甘肽S转移酶（GST）活性ELISA检测试剂盒

常用蛋白标签、序列及特性

）时。这有助于研究低丰度蛋白质和优化难以表达的蛋白质项目。它也是一个很好的纯化标签。FLAG 序列还含有肠激酶切割位点，如果标签位于 N 端，切除后不留多余的残基。谷胱甘肽 S - 转移酶（GST）GST 是最早被使用的表位标签之一；它可以置于 N 或 C 端并可以蛋白质的可溶表达。用谷胱甘肽结合树脂进行纯化。绿色荧光蛋白（GFP）在表位标签中独一无二，GFP 是一种自发荧光的 27 kDa 标签，可通过荧光显微镜直接在活细胞中检测到。血凝素 A（HA）HA 来自流感血凝素蛋白的结合结构域，含有高

蛋白互作常用的研究方法

pull-down实验：是一个行之有效的验证酵母双杂交系统的体外试验技术。其基本原理是先构建靶蛋白-GST融合蛋白载体，然后进行体外表达及纯化。将得到的靶蛋白-GST（Glutathione-S-transferase谷胱苷肽巯基转移酶）融合蛋白亲和固化在谷胱甘肽亲和树脂上，充当一种“诱饵蛋白”，然后将目的蛋白溶液过柱，可从中捕获与之相互作用的蛋白，将目的蛋白洗脱下来，通过SDS-PAGE电泳及western blot分析证实两种蛋白间的相互作用。 以上三种方法是比较经典的研究筛选和验证蛋白互作关系

蛋白质翻译后修饰（PTMs)概述

蛋白质组是动态的，随着大量刺激的变化而变化，翻译后修饰常用于调节细胞活性。PTM 发生在不同的氨基酸侧链或肽键上，它们通常由酶活性介导。事实上，据估计，5% 的蛋白质组包含 200 多种类型翻译后修饰的酶。这些酶包括激酶、磷酸酶、转移酶和连接酶，它们在氨基酸侧链上添加或移除功能组、蛋白质、脂质或糖；以及蛋白酶，它们切割肽键以移除特定序列或调节亚基。许多蛋白质也可以利用自催化结构域，如自激酶和自蛋白分解结构域进行自我修饰。翻译后修饰可以发生在蛋白质生命周期的任何阶段。例如，许多蛋白质在翻译完成后不久就被修饰