- ￥2800
- 康瑞纳
- 进口/国产
- x8911
- 2025年07月13日
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- 文献和实验
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RT/2-8℃/-20℃
- 保质期：
3年
- 英文名：
AdR
- 库存：
999
- 供应商：
北京康瑞纳生物科技有限公司
- CAS号：
00-0-0
- 规格：
50ug
铁氧还蛋白还原酶（ADXR)
产品编号：x8911
产品名称：铁氧还蛋白还原酶（ADXR)
基因重组蛋白描述：(肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶 (AdR， NADPH:肾上腺铁氧还蛋白氧化还原酶，EC 1.18.1.2 )是单体黄素酶，含有FAD辅基，分子量约51kDa，几乎参与了人体内几乎所有的类固醇激素的生物合成。
详细介绍
(肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶(AdrenodoxinReductase，AdR) (肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶(AdR，NADPH:肾上腺铁氧还蛋白氧化还原酶，EC 1.18.1.2)是单体黄素酶，含有FAD辅基，分子量约51kDa，几乎参与了人体内几乎所有的类固醇激素的生物合成。 哺乳动物线粒体P450单加氧酶系统由NADPH依赖的皮质铁氧还蛋白还原酶(ADR)、皮质铁氧还蛋白(ADX)，和线粒体P450组成。在这个电子传递链中，电子由NADPH通过ADR和ADX转移到线粒体P450 。
在细胞色素P450scc催化胆固醇结构中C-22和C-20位的羟基化, 然后裂解它们之间的碳链, 形成孕烯醇酮过程中，每一催化步骤，都有2对电子由NADPH 通过皮质铁氧还原蛋白及其还原酶转运至细胞色素P450scc。
本公司(肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶为基因重组产品，无动物源性病毒。产品纯度高，活性好。
产品说明：
剂型：白色冻干粉，或液体 保存缓冲液：PBS，pH：7.4
基本信息：
来源：基因重组表达 分子量：51 kDa(SDS-PAGE检测)
纯度：≥90%(SDS-PAGE检测)
保存条件：冻干粉4℃保存或-20℃长期保存
运输条件：低温冰袋
安全提示：不可用于人体实验
定购方式:
1、确认产品后可直接和我们在线联系确认您购买的产品。
2、可以把您需要购买的产品确认好以邮件的形式发给我们，这样您会在第一时间安排工作人员与您取得联系：给您回复确认的邮件，或者是电话。
邮寄产品:
现货,一般当天定购，24小时内由仓库统一出货
定制期货，出货前由专人通知，仓库备货，依其产品性能，路途等选择进行包装邮寄客户如有特别要求，可与销售人员提前沟通
质量保证与免责声明:
1、我们保证向用户提供完全合格的产品。如您认为产品确实存在质量问题，请在收到产品7天内提出，否则将不予受理或赔偿。同时产品赔偿只限于产品价值本身，不涉及其他任何损失。我们承诺随时为您提供专业的技术指导。
2、如发现产品有任何缺漏或破损，请在收到产品后2个工作日内通知我们。
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产品编号：x8911
产品名称：铁氧还蛋白还原酶（ADXR)
基因重组蛋白描述：(肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶 (AdR， NADPH:肾上腺铁氧还蛋白氧化还原酶，EC 1.18.1.2 )是单体黄素酶，含有FAD辅基，分子量约51kDa，几乎参与了人体内几乎所有的类固醇激素的生物合成。
详细介绍
(肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶(AdrenodoxinReductase，AdR) (肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶(AdR，NADPH:肾上腺铁氧还蛋白氧化还原酶，EC 1.18.1.2)是单体黄素酶，含有FAD辅基，分子量约51kDa，几乎参与了人体内几乎所有的类固醇激素的生物合成。 哺乳动物线粒体P450单加氧酶系统由NADPH依赖的皮质铁氧还蛋白还原酶(ADR)、皮质铁氧还蛋白(ADX)，和线粒体P450组成。在这个电子传递链中，电子由NADPH通过ADR和ADX转移到线粒体P450 。
在细胞色素P450scc催化胆固醇结构中C-22和C-20位的羟基化, 然后裂解它们之间的碳链, 形成孕烯醇酮过程中，每一催化步骤，都有2对电子由NADPH 通过皮质铁氧还原蛋白及其还原酶转运至细胞色素P450scc。
本公司(肾上腺)皮质铁氧还蛋白还原酶为基因重组产品，无动物源性病毒。产品纯度高，活性好。
产品说明：
剂型：白色冻干粉，或液体 保存缓冲液：PBS，pH：7.4
基本信息：
来源：基因重组表达 分子量：51 kDa(SDS-PAGE检测)
纯度：≥90%(SDS-PAGE检测)
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文献和实验该产品被引用文献
引用文献： Ren L, Liu J, Liu C, Yang T, Wu X, Zhang X, Yang L, Xia J, Li W. A Self-Healing .Multifunctional Hydrogel System Accelerates Diabetic Wound Healing through Orchestrating Immunoinflammatory .Microenvironment. ACS Appl Mater Interfaces. 2022 Apr 26;15(16):19847-19862. doi: 10.1021/acsami.2c23323. Epub 2022 Apr 12. PMID: 370426224.
相关实验
为含有铁原子和无机硫化物，具有电子传递体作用的小分子蛋白质。褐色，缩写 Fd，是 L． E． Mort-enson等在 1962年从巴氏梭菌（ Clostridium paste-urianum）分离到的，同年四川邦夫和 D． I． Arnon指出，它与光合作用有关系。广泛分布于细菌、藻类、高等植物中。细菌 Fd的分子量约 6千，植物的约 1万 3千。铁原子和半胱氨酸侧链的 SH基和无机硫结合。使成酸性，就游离出铁离子和硫化氢。一级结构已经确定，用 X-衍射进行了三维
硫氧还蛋白还原酶 thioredoxin reductase
由还原型 NADP催化硫氧还蛋白还原的酶。 EC1． 6． 4． 5．。含有一个分子的 FAD。使氧化型硫氧还蛋白的胱氨酸残基还原，变成一对半胱氨酸残基，后者进一步成为核糖核苷酸还原的电子供体。它存在于大肠杆菌、酵母、肝脏以及肿瘤细胞中。
肾上腺皮质线粒体中的非血红素铁蛋白。与氧（化）还（原）蛋白相似。分子量约为22，000。含有二原子铁和无机硫化物。氧化还原电位为－0.36—－0.38伏，褐色，在415毫微米，453毫微米处吸收最大。可被NADPH及黄素酶所还原，可被P－450氧化，在肾上腺皮质中与由氧分子引起的类固醇的羟化反应有关系。
文献支持
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