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- 2026年02月13日
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抗体是一类能与抗原特异性结合的免疫球蛋白。
早在一个世纪以前,就有人发现机体受外来抗原物质刺激后,能产生一种与该抗原发生特异性结合的物质,称为抗体.
1937年,有人用电泳法将血清蛋白分为白蛋白、甲种球蛋白、乙种球蛋白和丙种球蛋白,不久又证明了抗体存在于丙种球蛋白中,长期以来丙种球蛋白就成为抗体的代名词.但以后又发现部分乙种球蛋白亦具有抗体功能.因此,把具有抗体活性及抗体分子相关的球蛋白,统称为免疫球蛋白.1964年在日内瓦召开的免疫球蛋白命名会议上,把抗体统一命名为免疫球蛋白G、免疫球蛋白A、免疫球蛋白M,以后又发现了免疫球蛋白D和免疫球蛋白E,共有五类免疫球蛋白,而每一类免疫球蛋白又有许多亚型.
抗体的主要功能是与抗原(包括外来的和自身的)相结合,从而有效地清除侵入机体内的微生物、寄生虫等异物,中和它们所释放的毒素或清除某些自身抗原,使机体保持正常平衡,但有时也会对机体造成病理性损害,如抗核抗体、抗双链DNA抗体、抗甲状腺球蛋白抗体等一些自身抗体的产生,可造成危害.
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文献和实验是血清中免疫球蛋白主成分，约占血清中免疫球蛋白总含量的75％。其中40～50％分布于血清中，其余分布在组织中。分子量约为150000道尔顿。人类血清中的IgG主要为单体，正常人的IgG包括四个亚型，其IgG1 占60～70％，IgG2 占15～20％，IgG3 占5～10％，IgG4 占1～7％。这些亚型在补体激活的经典途中结合能力各不相同。IgG主要由脾脏和淋巴结中的浆细胞合成，是唯一能通过胎盘的抗体，对防止新生儿出生数周内的感染起很大作用。婴儿初生后第3个月已能合成
人免疫球蛋白G Fc 片段(Fcγ)酶联免疫分析（ELISA）
被单抗的微孔中依次加入 免疫球蛋白 G Fc 片段 (Fc γ ) ，再与 HRP 标记的免疫球蛋白 G Fc 片段 (Fc γ ) 抗体结合，形成抗体 - 抗原 - 酶标抗体复合物，经过彻底洗涤后加底物 TMB 显色。 TMB 在 HRP 酶的催化下转化成蓝色，并在酸的作用下转化成最终的黄色。颜色的深浅和样品中的 免疫球蛋白 G Fc 片段 (Fc γ ) 呈正相关。用酶标仪在 450nm 波长下测定吸光度（ OD 值），通过标准曲线计算样品中 人免疫球蛋白 G Fc 片段 (Fc γ ) 含量
决定簇（antigenic determinant），或称为表位（epitope）。一个抗原分子可带有不同的决定簇。二、抗体（一）抗体的结构抗体是能与抗原特异性结合的免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)。Ig分五类，即IgG、IgA、IgM、IgD和IgE.与免疫测定有关的Ig主要为IgG和IgM.Ig由两个轻链（L）和两个重链（H）的单体组成。Ig的轻链是相同的，有κ（kappa）和λ（Lambda）两种型别。五类Ig的重链结构不同，这决定了它们的抗原性也不同。IgG和IgM的重链分别称为γ（gamma
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