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- PT14385
- 2025年07月16日
- Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
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- 详细信息
- 文献和实验
- 技术资料
- 形态：
冻干粉
- 保存条件：
负20℃
- 适应物种：
人
- 保质期：
2-8°C不超过一个月，-80°C不超过12个月
- 库存：
现货
- 供应商：
上海圻明生物
- 应用范围：
Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
- 抗体名：
Sirtuin 6
产品众多，以下为说明书范本。沉默调节蛋白6(SIRT6)重组蛋白,人具体产品说明请向客服免费索取。谢谢
Yes关联蛋白1(YAP1)重组蛋白,人
Recombinant Yes Associated Protein 1 (YAP1),Human
[ PROPERTIES ]
Source: Prokaryotic expression
Host: E.coli
Residues: Gln291~Leu504
Tags: N-terminal His Tag
Subcellular Location: Nucleus, Cytoplasm
Purity: > 97%
Traits: Freeze-dried powder
Buffer formulation: 20mM Tris, 150mM NaCl, pH8.0, containing 1mM EDTA, 1mM DTT,
0.01% SKL, 5% Trehalose and Proclin300.
Original Concentration: 200μg/mL
Applications: Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
(May be suitable for use in other assays to be determined by the end user.)
Predicted isoelectric point: 4.0
Predicted Molecular Mass: 27.3kDa
Accurate Molecular Mass: 32kDa as determined by SDS-PAGE reducing conditions.
Phenomenon explanation:
The possible reasons that the actual band size differs from the predicted are as follows:
1.Splice variants: Alternative splicing may create different sized proteins from the same gene.
2. Relative charge: The composition of amino acids may affects the charge of the protein.
3. Post-translational modification: Phosphorylation, glycosylation, methylation etc.
4. Post-translation cleavage: Many proteins are synthesized as pro-proteins, and then cleaved
to give the active form.
5. Polymerization of the target protein: Dimerization, multimerization etc.
[ USAGE ]
Reconstitute in 20mM Tris, 150mM NaCl (pH8.0) to a concentration of 0.1-1.0 mg/mL. Do not vortex.
[ STORAGE AND STABILITY ]
Storage: Avoid repeated freeze/thaw cycles.
Store at 2-8ºC for one month.
Aliquot and store at -80ºC for 12 months
[ SEQUENCE ]
QGGVMGGSNS NQQQQMRLQQ LQMEKERLRL KQQELLRQAM RNINPSTANS PKCQELALRS
QLPTLEQDGG TQNPVSSPGM SQELRTMTTN SSDPFLNSGT YHSRDESTDS
GLSMSSYSVP RTPDDFLNSV DEMDTGDTIN QSTLPSQQNR FPDYLEAIPG
TNVDLGTLEG DGMNIEGEEL MPSLQEALSS DILNDMESVL AATKL DKESFLTWL 
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文献和实验摘要 基因重组蛋白在大肠杆菌中表达时，由于表达量高，往往形成无生物活性的包涵体。包涵体必须经过变性和复性的过程才能获得有活性的重组蛋白。如何提高基因重组蛋白质的复性率，是生物工程技术的一个研究热点。对近年来的重组蛋白质的复性方法做一评述，为研究蛋白质折叠以及复性技术的进一步应用提供依据。 关键词 重组蛋白 包涵体 复性 二硫键 到目前为止，人们表达的重组蛋白质已有4000多种，其中用E.coli表达的蛋白质要占90%以上，尽管基因重组技术为大规模生产目标蛋白质提供
转染是将核酸导入真核细胞中的过程，是细胞生物学、基因表达和基因抑制实验中的关键步骤。转染是采用除病毒感染外的其他方法将核酸（DNA 或 RNA）人工导入细胞的过程。采用各种化学、生物学或物理方法导入外源性核酸会改变细胞的特性，从而实现细胞基因功能和蛋白质表达研究。 转染后，导入的核酸可以瞬时性地存在于细胞内，只表达一段时间且不会复制，也可以稳定地整合至受体基因组内，随着宿主基因组的复制而复制。 转染的目的 转染的两个主要目的是生成重组蛋白，或特异性地提升或抑制转染细胞中的基因表达。因此，转染
QIAgene Expression Kit——再也不为重组蛋白的表达效率发愁 据Protein Database的最新数据表明，目前已知的人类蛋白有35,000种(包括splice variants)，大约33%的蛋白正处于研究中，但是只有8%的蛋白能够成功表达。统计数据同时显示，目前克隆，表达，纯化的成功率只维持在54%，74%，59%。所以说，在蛋白表达的漫漫征途中，拿不到想要的蛋白是一件非常普遍的事情。举一个例子来说对于目标蛋白不表达或表达量低这个常见问题，需要排除或检查的因素就太多
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