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- 2025年10月22日
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上海圻明生物
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产品众多，以下为说明书范本。趋化因子C-C-基元配体14(CCL14)重组蛋白,人具体产品说明请向客服免费索取。谢谢
Yes关联蛋白1(YAP1)重组蛋白,人
Recombinant Yes Associated Protein 1 (YAP1),Human
[ PROPERTIES ]
Source: Prokaryotic expression
Host: E.coli
Residues: Gln291~Leu504
Tags: N-terminal His Tag
Subcellular Location: Nucleus, Cytoplasm
Purity: > 97%
Traits: Freeze-dried powder
Buffer formulation: 20mM Tris, 150mM NaCl, pH8.0, containing 1mM EDTA, 1mM DTT,
0.01% SKL, 5% Trehalose and Proclin300.
Original Concentration: 200μg/mL
Applications: Positive Control; Immunogen; SDS-PAGE; WB.
(May be suitable for use in other assays to be determined by the end user.)
Predicted isoelectric point: 4.0
Predicted Molecular Mass: 27.3kDa
Accurate Molecular Mass: 32kDa as determined by SDS-PAGE reducing conditions.
Phenomenon explanation:
The possible reasons that the actual band size differs from the predicted are as follows:
1.Splice variants: Alternative splicing may create different sized proteins from the same gene.
2. Relative charge: The composition of amino acids may affects the charge of the protein.
3. Post-translational modification: Phosphorylation, glycosylation, methylation etc.
4. Post-translation cleavage: Many proteins are synthesized as pro-proteins, and then cleaved
to give the active form.
5. Polymerization of the target protein: Dimerization, multimerization etc.
[ USAGE ]
Reconstitute in 20mM Tris, 150mM NaCl (pH8.0) to a concentration of 0.1-1.0 mg/mL. Do not vortex.
[ STORAGE AND STABILITY ]
Storage: Avoid repeated freeze/thaw cycles.
Store at 2-8ºC for one month.
Aliquot and store at -80ºC for 12 months
[ SEQUENCE ]
QGGVMGGSNS NQQQQMRLQQ LQMEKERLRL KQQELLRQAM RNINPSTANS PKCQELALRS
QLPTLEQDGG TQNPVSSPGM SQELRTMTTN SSDPFLNSGT YHSRDESTDS
GLSMSSYSVP RTPDDFLNSV DEMDTGDTIN QSTLPSQQNR FPDYLEAIPG
TNVDLGTLEG DGMNIEGEEL MPSLQEALSS DILNDMESVL AATKL DKESFLTWL 
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文献和实验圻明生物重组蛋白
因为短的肽标签对目标蛋白的结构影响最小，而大的亲和标签可能限制重组蛋白的折叠，影响蛋白质的生物学功能。（2）亲和标签对蛋白质稳定性的影响，亲和标签的加入是否会影响到目标蛋白的正确折叠，是促进目标蛋白的可溶性，还是容易形成包涵体，会不会造成氨基酸C和N端破坏，使目的蛋白表达不完全。（3）亲和标签所融合的位置，亲和标签可以加在N端，可以加在C端，也进行串联。多数情况下蛋白质的N端区域对蛋白质的功能不是太重要，所以在N端进行融合标签的融合常常能保留蛋白质的生物学功能。由于N端DNA序列对蛋白质的转录
向热力学稳定状态转变，形成具有生物活性的天然结构[11]。然而在去除变性剂的同时，重组蛋白质在体外折叠，分子间存在大量错误折叠和聚合，复性效率往往很低，包涵体蛋白折叠复性的效率实际上取决于正确折叠过程与聚集过程之间的竞争[1]。对于蛋白质的折叠机制，目前有多种不同的假设，但很多学者认为有一个“熔球态”的中间状态，在“熔球态”中，蛋白质的二级结构已经基本形成，其空间结构也初具规模，再做一些局部调整就可形成正确的立体结构，总之，蛋白质的具体步骤可用下式描述[12、13、14]： 伸展态→中间
Strep-tag®技术是亲和纯化重组蛋白的常用工具，它基于自然界中最强的非共价相互作用之一，即生物素与链霉亲和素的相互作用。该纯化系统的突出特点是纯化过程温和、目的蛋白纯度高、特异性强、兼容多种表达系统，对于有挑战性蛋白的纯化十分有帮助，因此近些年来脱颖而出。 本文将从以下方面介绍Strep-tag®技术： 标签介绍 纯化原理 标签-配体 纯化步骤 系统特点 标签介绍 目前有2种广泛使用的Strep标签： 它们分别是： Strep-tag®II 8 aa小标签(Trp-Ser
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