LAP-2-Y亮氨酸氨基肽酶（LAP）测试盒，可见分光光度法

血清酶变化的病理生理机制

球滤过一部分，从尿中排出，肾脏严重疾病时AMY升高也证实此一推论。但对于大多数酶而言，这种清除机制显然是不存在的。 过去曾强调，通过胆汁可能排泄一部分酶，并认为这是梗阻性黄疸时，血中ALP、亮氨酸氨基肽酶（LAP）的升高机制。而目前更多倾向认为此时升高机制是肝细胞受刺激合成更多的酶，因为如给以抑制蛋白合成的药物，虽有黄疸，这些酶也不升高。 目前有人强调单核吞噬细胞系统在清除酶中的作用，它们可将酶迅速吞噬入细胞中，并进一步分解破坏。有学者用Riley病毒选择性地感染小鼠单核吞噬

不同的胞外蛋白酶活性造成肿瘤特异的血清多肽组表达模式

途径和补体激活过程中的蛋白水解级联反应[50]。这些多肽中，有的是已知的生物活性分子，有的是降解的前肽，有的则是前提蛋白的随机内切片断。不过，所观察到的切断位点一般均与胰蛋白酶和已知丝氨酸蛋白酶（如激肽释放酶、纤维蛋白溶酶、凝血酶和因子I等）的糜蛋白酶样活性一致。产生之后，这些建立这多肽即被胞外蛋白酶降解成阶梯状的簇。 　　胞外蛋白酶是由不同成份组成的一组酶，在调节生物活性多肽方面起着重要的作用[51-53]。例如，亮氨酸氨基肽酶(LAP)、氨基肽酶A(AP-A)、氨基肽酶N

羧肽酶的分离纯化方法

或减量。每水解1µmol底物引起光吸收降低0.1所需的酶量定为1个酶活力单位。 按以下公式计算羧肽酶Y的活力单位和比活力。 式中：△A237nm为任选的t时间间隔(min)内光吸收值的变化(降低);ε为测定时所用酶蛋白量(µg);1000为酶蛋白由µg换算成mg的转换值;0.1为光吸收降低，0.1定为1个酶活力单位的常数。 ⑵ 肽酶活力测定：一般用苯甲氧羰-L-苯丙氨酰-L-亮氨酸(CBZ-Phe-Leu)作为底物，用分光光度法或茚三酮溶液显色