2-氨基-4,5,6,7-四氢苯并噻唑,2-Amino-4,

基于极性与非极性氨基酸的“二元组图” 进行蛋白质设计

8 6 ,  82 47-8251. 24. boge,  H.  ,  Bayne,  S.  ,  and Pedersen,  J.  (1 990)  In vivo processing of N-terminal methionine in E. coli. FEBSLett. 266,  1-3. 25. Tsunasawa,  S.  ’  Stewart,  J. W.  ’  and Sherman,  F.  ( 1 98 5 )  Amino-terminal 

蛋白质库的设计和筛选---概率计算

acodon-level  combinatorial  mutagenesis  method  useful  for  low  multiplicity  and  amino  acid-scanning  protocols. Nucleic Acids Res. 29, E9. 15.  Ross,  S. ML  ( 1 996)  Stochastic Processes. 2nd ed.  9  John Wiley  Sons,  New York,  NY. 16. 

应用末端截切、进化、再延长技术提高酶稳定性的方法

也被用来突破目前蛋白质合理设计的界限 [ 15， 16] 。 1.1 末端截切 由于蛋白质不同，其末端区域对于结构和功能完整性的贡献也有所不同。对有些蛋白质来说，剪切掉末端部分氨基酸并不影响其三维结构和构造稳定性。在这些结构中，其末端部分经常未被定义或是呈无规则卷曲状态。然而，另一些蛋白质对其末端缺失非常敏感。在这种情况下，其末端少数几个氨基酸的缺失就会导致其构象稳定性 极大地降低，从而形成松散结构 [17] ，使其对蛋白酶更加敏感或是更易聚集形成沉淀 [18] 。这种现象已分别在 RNA