(S)-2-((((9H-芴-9-基)甲氧基)羰基)(甲基)

　氨基酸

乙酸)　　　　甘 Giy 5.97 丙氨酸（α-氨基丙酸） 丙 Ala 6.02 缬氨酸（β-甲基-α-氨基丁酸） 缬 Val 5.96 亮氨酸（γ-甲基-α-氨基戊酸） 亮 Len 5.98 异亮氨酸（β-甲基-α-氨基戊酸） 异 Lle 6.02 脯氨酸（α-羧基四氢吡咯） 脯 Pro 6.30 苯丙氨酸（β-苯基-α-氨基丙酸） 苯 Phe 5.48 色氨酸

　氨基酸代谢

、羧基和R�基团的代谢。氨基酸分解代谢的主要途径是脱氨基生成氨ammonia)和相应的α�酮酸；氨基酸的另一条分解途径是脱羧基生成CO2和胺。胺在体内可经胺氧化酶作用，进一步分解生成氨和相应的醛和酸。氨对人体来说是有毒的物质，氨在体内主要合成尿素排出体外，还可以合成其它含氮物质(包括非必需氨基酸、谷氨酰胺等)，少量的氨可直接经尿排出。R�基团部分生成的酮酸可进一步氧化分解生成CO2和水，并提供能量，也可经一定的代谢反应转变生成糖或脂在体内贮存。由于不同的氨基酸结构不同，因此它们的代谢也有各自的特点

酶活性位点催化残基特征分析

酸（Q, T, S, N, C, Y, W），只有 8% 的残基是疏水氨基酸。这还是比较好理解的，毕竟催化过程中包含质子和电子的运动及电荷的稳定，这需要带电和 / 或极性残基来提供静电力。注意，上述频率分布和氨基酸的自身的丰度没有相关性。表：催化残基类型和它们的二级结构与数据集中所有氨基酸的对比组氨酸在所有催化残基中的占比是 18%，尽管它只有 2.7% 的丰度（低）。组氨酸尤其适合参与反应过程，因为它在生理 pH 值下既可以带电也可以表现为中性，从而可以发挥亲核试剂、酸、碱的作用，也可以参与稳定