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文献和实验.0 544.1 p (g/ml) 1.011 1.026 1.041 1.057 1.072 1.087 1.102 1.116 1.131 1.145 CH4 N2 O %(w/w) 5.94 11.71 17.30 22.72 28.02 33.15 38.16 43.05 47.81 52.47 H2 O %(w/w) 94.06 88.29 82.70 77.28 71.98 66.85 61.84 59.95 52
也被用来突破目前蛋白质合理设计的界限 [ 15， 16] 。 1.1 末端截切 由于蛋白质不同，其末端区域对于结构和功能完整性的贡献也有所不同。对有些蛋白质来说，剪切掉末端部分氨基酸并不影响其三维结构和构造稳定性。在这些结构中，其末端部分经常未被定义或是呈无规则卷曲状态。然而，另一些蛋白质对其末端缺失非常敏感。在这种情况下，其末端少数几个氨基酸的缺失就会导致其构象稳定性 极大地降低，从而形成松散结构 [17] ，使其对蛋白酶更加敏感或是更易聚集形成沉淀 [18] 。这种现象已分别在 RNA
外的定向蛋白进化实验 [72] 中在具有宽泛的氨基酸分布位点（在这些位点上许多氨基酸具有与最可能的氨基酸可比较的概率）最容易积累。参考文献 1. Go, N. ( 1 98 3 ) Theoretical studies of protein folding. Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 1 2, 183-210. 2. Shea, J. E. and Brooks, C. L. 3rd. (200 1 )
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