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2-Amino-6-(trifluoromethyl)pyridine
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无锡云萃生物
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34486-24-3
- 规格：
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| 规格： | 5mg | 产品价格： | ￥100.0 |
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云萃
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文献和实验8 6 , 82 47-8251. 24. boge, H. , Bayne, S. , and Pedersen, J. (1 990) In vivo processing of N-terminal methionine in E. coli. FEBSLett. 266, 1-3. 25. Tsunasawa, S. ’ Stewart, J. W. ’ and Sherman, F. ( 1 98 5 ) Amino-terminal
恢复的结构毁坏和功能的完全丧失。因此，仔细选择合适的末端截切可以使绝大多数蛋白质在结构受到干扰的情况下不影响其折叠过程和功能构象。 1.2 定向进化互补对结构的干扰 蛋白质结构可以通过替换、插入和删除氨基酸进行干扰。这种干扰可以通过单个或多个通常被称为全局或第二位抑制子 [ 24 ] 的补救突变来稳定，因为它们能够在远程抑制原本有害突变的表型。这种现象是由于蛋白质结构的髙度复杂性和可塑性以及控制蛋白质结构的蛋白质内部相互作用造成的。并且这也是由蛋白质结构的自身简并特性促成的，蛋白质结构往往
外的定向蛋白进化实验 [72] 中在具有宽泛的氨基酸分布位点（在这些位点上许多氨基酸具有与最可能的氨基酸可比较的概率）最容易积累。参考文献 1. Go, N. ( 1 98 3 ) Theoretical studies of protein folding. Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 1 2, 183-210. 2. Shea, J. E. and Brooks, C. L. 3rd. (200 1 )
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