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![15448-76-7;二环[2.2.1]庚烷-1,4-二甲酸甲酯 , 97%;Dimethylbicyclo[2.2.1]heptane-1,4-dicarboxylate](https://img1.dxycdn.com/2021/0827/609/5645616855873050053-14.jpg!wh200)
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无锡云萃生物
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云萃
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文献和实验基酸残基，β链含146个氨基酸残基。此外，胎儿血红蛋白（Hb-F）含有两条γ链（即α2 γ2 ）；成人（少量）血红蛋白（Hb-A）含有两条α链和两条δ链（即α2 δ2 ）。γ链和δ链的结构与β链相似，均由146个氨基酸残基组成。已知鲸的Mb与人的各种Hb之间有115～121个（约占80％）氨基酸残基的差异，这表明Mb和Hb和祖先分子在很早以前就通过基因重复和随后的基因突变而开始分歧了。在人的各种Hb多肽链之间，差异最大的是α链跟β链、γ链、δ链，有84～89个（约占60％）氨基酸残基的差异；其次是β链
由5～10个氨基酸基组成，β片层内侧的疏水性氨基酸起到稳定Ig折叠的作用，大多数功能区内有一个二硫键，垂直连接两个β片层，形成二硫键的两个半胱氨酸间有55～75个氨基酸残基，使之成为一个球形结构，肽链的这种折叠方式称为免疫球蛋折叠（Ig fold）。 根据IGSF功能区中Ig折叠方式、两个半胱氨酸之间氨基酸残基的数目以及与IgV区或C区同源性的程度，IGSF功能区可分为V组、C1组和C2组。 图2-11 人Ig轻链（λ）多肽折叠示意图 （1）V组：V组功能区的两个
苯乙酮 19.7 202 1.026 微溶 二苯甲酮 48 306 1.098 不溶 四、醛、酮
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