2-氨基-3-溴吡啶,13534-99-1

基于极性与非极性氨基酸的“二元组图” 进行蛋白质设计

1. 引言 众多研究结果表明，天然蛋白质结构对于氨基酸的替换具有非常显著的“耐受性”。因此很多不同的氨基酸序列可以编码产生给定的三维结构 [ 1~7 ] 。  我们利用这一 “耐受性”来发展蛋白质设计的总体策略。这一称为 “二元码”的策略是基于极性与非极性氨基酸适当的组合能指导多肽链折叠成相应的二级结构元素，同时使得包埋的非极性氨基酸形成所需的三级结构 [ 8~10] 。设计的 “二元组图” 利用了蛋白质二级结构中天然具备的周期性：α 螺旋具有每圈 3.6 个残基的重复周期

应用末端截切、进化、再延长技术提高酶稳定性的方法

也被用来突破目前蛋白质合理设计的界限 [ 15， 16] 。 1.1 末端截切 由于蛋白质不同，其末端区域对于结构和功能完整性的贡献也有所不同。对有些蛋白质来说，剪切掉末端部分氨基酸并不影响其三维结构和构造稳定性。在这些结构中，其末端部分经常未被定义或是呈无规则卷曲状态。然而，另一些蛋白质对其末端缺失非常敏感。在这种情况下，其末端少数几个氨基酸的缺失就会导致其构象稳定性 极大地降低，从而形成松散结构 [17] ，使其对蛋白酶更加敏感或是更易聚集形成沉淀 [18] 。这种现象已分别在 RNA

【求助】β-actin在不同物种里的序列是一样的吗？？？

mnidr 我想做拟南芥基因和烟草基因的NORTHERN，想选择β-actin作为内参，请问，在拟南芥和烟草中β-actin的序列是一样的吗？如果在更远的物种里呢，比如动物？？？？ freecell 脊椎动物中不同物种的β-actin基因氨基酸之间的序列同源性超过98%。其它种属不清楚，你可以在NCBI里面blast一下。 sherwing2009 可以在NCBI中，blast一下，相似