N-(2-羧基-4，5-二氯苯甲酰)-(-)-10，2-樟脑

Ⅱ 相代谢稳定性研究原理及实验方法

试剂盒各组分，置于冰上待用；2）除微粒体外，将孵育体系其它各组分按照配比混合并吹吸混匀，于 37 ℃ 预孵育 5 min；例：200 μL 孵育体系配制：名称加入量（μL）A 液 (20×)10B 液 (100×)2UDPGA（50 mM）20丙甲菌素（250 μg/mL）20D-葡萄糖二酸-1.4-内酯（50 mM ）20肝微粒体（20 mg/mL）5受试物（200×）10.1M PBS 缓冲液122注：a. 体系中有机溶剂加入量不得大于 1%。b. 若实际需要 n 个孵育体系，则需配置 n＋1 个体

免疫球蛋白的结构（图）

） 二型。一个Ig 分 子的二条轻链只能是同一个型，不是κ型就是λ型，绝无可能二型轻链共同存在于同一个Ig 分子中。每条重链和轻链分为氨基端 （N 端） 和羧基端 （C 端）。在多肽链的N 端， 轻链的1／2 与重链的1／4 ，这个区的氨基酸排列顺序随抗体特异性不同而有所变化，故称这个区为可变区 （Varible region ，V 区），它赋于抗体检验地 带网以特异性。多肽链的C端轻链的 其余1／2 及重链的3／4 ，这个区的氨基酸数量、种类，排列顺序及含糖量都比较稳定， 故称为恒定

蛋白质一级结构的测定方法

乙基化 蛋白质分子的几条肽链若以非共价健结合，则用尿素、盐酸胍等变性剂即可拆开。蛋白质的多肽链被拆开后，将它分离纯化，一般多用凝胶过滤、离子交换、电泳等方法，兹不赘述。 分离纯化后的每条肽链还要进一步分析其末端。 2)末端分析　其方法较多，这里我们只介绍较常用的几种。 (1)N-末端测定 A.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)：1945年Sanger提出此方法，是他的重要贡献之一。 DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后，通过层析位置可鉴定