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公司新闻/正文
尼帕病毒再敲警钟！高品质重组NiV蛋白为疫苗与中和抗体研发助力
276 人阅读发布时间：2026-03-25 10:18
近期，印度西孟加拉邦报告了尼帕病毒（Nipah Virus，NiV）感染病例，引起全球公共卫生领域的密切关注。作为一种被世界卫生组织列为重点优先研究病原体的高致死率病毒，尼帕病毒的病死率高达40%-75%，且目前尚无获批上市的疫苗或特异性抗病毒药物。
图1 尼帕病毒传播
（doi: 10.1080/01652176.2019.1580827.）
尼帕病毒属于副黏病毒科（Paramyxoviridae）亨尼帕病毒属（Henipavirus），与亨德拉病毒（Hendra virus，HeV）同属。它是一种具有囊膜的单股负链RNA病毒，病毒粒子呈多形性，通常为球形或丝状，直径约120-500纳米。
NiV基因组长度约为18.2 kb，是副黏病毒科中基因组较大的病毒之一。基因组由6个结构基因组成，按照3′-N-P-M-F-G-L-5′的顺序排列，分别编码6种结构蛋白：
图2 Nipah Virus结构图
（doi: 10.1080/01652176.2019.1580827.）
多项研究证实，尼帕病毒的F蛋白（融合蛋白） 和G蛋白（糖蛋白） 是诱导中和免疫反应的关键靶点。传统研究多关注G蛋白的受体结合功能，而F蛋白（融合蛋白） 则是病毒与宿主细胞膜融合过程中不可或缺的“引擎” 。F蛋白在病毒表面以两种构象存在：融合前构象（Pre-fusion） 和融合后构象（Post-fusion）。其中，Pre-fusion蛋白是激发机体产生保护性中和抗体的关键靶点。
近日，复旦大学团队研发的脂肽融合抑制剂VQ-P1-EK3-C16，正是靶向F蛋白的HR1区域，阻断6-HB形成，从而抑制病毒膜融合过程。该脂肽抑制剂活性比已进入临床的抗体强562倍。这一成果凸显了稳定的融合前构象F蛋白在抗病毒药物筛选中的关键价值——精准的构象是高效药物发现的基石。
融合前构象高度不稳定，极易发生构象改变。百英生物自主研发的Recombinant (NiV) Pre-Fusion Glycoprotein/His Strep Protein产品正是针对这一核心需求而设计，并具备以下显著特点：
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精准的融合前构象：通过序列优化稳定了预融合构象，确保蛋白抗原表位天然暴露。这是筛选能够阻断膜融合过程的广谱保护性中和抗体的核心工具 。
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完善的标签系统（His & Strep）：双标签设计不仅便于通过多种方法（镍柱、Strep-Tactin）进行温和高效的纯化与检测，同时保留了蛋白的天然构象和生物活性，适用于多种实验平台。
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高质量的表达系统：采用哺乳动物细胞（如HEK293）真核表达系统，确保复杂的翻译后修饰（如糖基化）正确无误，这对抗体的特异性识别至关重要。
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高纯度与批间稳定性：我们执行严格的质量控制标准，SDS-PAGE纯度>95%，批次间一致性高，让您的实验数据更可靠。
